الأنشطة السامة للخلايا، وتحديد السموم، والالتحام الجزيئي لسمكة المبيض المنتفخة (Tetraodon leiurus) في بحيرة سينغكاراك كمرشح للوقاية الكيماوية من السرطان
محتوى المقالة الرئيسي
الملخص
فئة السموم الأولية المكتشفة في أسماك المياه العذبة المنتفخة هي فئة من السموم العصبية تسمى PSTs (سموم المحار المشلولة) وقد لوحظ أن سموم الأسماك المنتفخة لها تأثيرات بيولوجية وكيميائية حيوية وسمية للخلايا على خطوط الخلايا السرطانية. . ولذلك، فمن الأهمية بمكان تحديد النشاط السامة للخلايا، والسموم الموجودة في المبيض من T. ليوروس، والتفاعل بين يجند (مركب السم) واختبار المستقبلات. استخدمت هذه الدراسة طريقة MTT في خطوط الخلايا T47D، ومقياس الطيف الكتلي السائل بالترادف (LC-MS/MS)، وتحليل التفاعل الجزيئي باستخدام الالتحام الجزيئي. . كان لمبيض T. leiurus سمية خلوية في خلية T47D، حيث بلغت قيمة IC50 229.535 ميكروغرام/مل، وأنتج مخططًا كروماتوغرافيًا بمدة استبقاء قدرها 1.25 دقيقة كان مشابهًا للمحلول القياسي Decarbamoylneosaxitoxin (dcNEO). في التفاعلات الجزيئية بين يجند dcNEO والمستقبلات، كانت أدنى قيمة ΔG هي -9.29 كيلو كالوري/مول عند مستقبل Nav 1.7، وكانت أدنى قيمة KI 1.23 ميكرومتر عند مستقبل Mcl-1. تشير هذه النتائج إلى أن مبيض T. leiurus سام للخلايا لخط الخلايا T47D ويحتوي على توكسين dcNEO. يعد تفاعل ligand dcNEO مع مستقبل Nav 1.7 أكثر استقرارًا مقارنة بالمستقبلات الأخرى، كما أنه يثبط مستقبل Mcl-1 بشكل أكثر فعالية من المستقبلات الأخرى. تشير هذه النتائج إلى أن مبيض T. leiurus قد يكون علاجًا كيميائيًا لاستراتيجية الوقاية من السرطان.
Received 22/03/2023
Revised 22/09/2023
Accepted 24/09/2023
تفاصيل المقالة
هذا العمل مرخص بموجب Creative Commons Attribution 4.0 International License.
كيفية الاقتباس
المراجع
Grigolato R, Bizzoca ME, Calabrese L, Leuci S, Mignogna MD, Muzio LL. Leukoplakia and immunology: New chemoprevention landscapes?. Int J Mol Sci. 2020; 21(18): 1-20. https://doi.org/10.3390/ijms21186874
Mushtaq S, Abbasi BH, Uzair B, Abbasi R. Natural products as reservoirs of novel therapeutic agents. EXCLI J. 2018; 17: 420–451. https://doi.org/10.17179/excli2018-1174
Al-Khatib AO, Khateeb I, Dahab R, Al-Rawi N. The Cytotoxic Effect of the Extract of Anchusa strigosa (Him Him) Grown in Jordan Against Different Cancer Cell Lines. Baghdad Sci J. 2021; 18(1): 70-76. https://doi.org/10.21123/bsj.2021.18.1.0070
Al-Khafaji AJO. The Effects of Extracted Peptide from Skin of Iraqi Frog (Rana ridibunda) on Human Leukemic Lymphocytes. Baghdad Sci J. 2019; 16(1): 40-48. https://doi.org/10.21123/bsj.2019.16.1.0040
Farrag MMS. Toxicity pattern of pufferfish Lagocephalus sceleratus (Gmelin, 1789), Mediterranean Sea, Egypt: awareness and food safety. AACL BiofluX. 2022; 15(2): 941-962.
Untario N, Dewi T, Widodo M, Rahaju P. Effect of Tetrodotoxin from Crude Puffer Fish (Tetraodon fluviatilis) Liver Extract on Intracellular Calcium Level and Apoptosis of HeLa Cell Culture. J Trop Life Sci. 2017; 7(1): 23-29. https://doi.org/10.11594/jtls.07.01.04
Roesma DI, Tjong DH, Janra MN, Rahmawati D, Maulidia S, Aidil DR. Scientific name confirmation of freshwater pufferfish (buntal) in Singkarak Lake, West Sumatra, Indonesia, based on cytochrome b and cytochrome oxidase subunit I gene. AACL Bioflux. 2022; 15: 1570-1585.
Hanif MM, Putra WD, Wilis L, Roesma DI, Tjong DH. Antitumor potential of ovarian and skin extract Singkarak Lake Pufferfish (Tetraodon leiurus). Int J Biol Res. 2021; 6: 45-49.
Hanif MM, Tjong DH, Santoso P, Roesma DI. Expression of Bcl-2 and Bax Genes Induced by an Ovarian Extract of Singkarak Lake Pufferfish (Tetraodon leiurus) in Breast Cancer Cell. Malays Appl Biol. 2022; 51 :63–69. https://doi.org/10.55230/mabjournal.v51i3.2283
Zhu H, Yamada A, Goto Y, Horn L, Ngy L, Wada M, et al. Phylogeny and Toxin Profile of Freshwater Pufferfish (Genus Pao) Collected from 2 Different Regions in Cambodia. Toxins. 2020; 12(689): 1-11. https://doi.org/10.3390/toxins12110689
Chen G, Jia Z, Wang L, Hu T. Effect of acute exposure of saxitoxin on development of zebrafish embryos (Danio rerio). Environ Res. 2020; 185: 1-12. https://doi.org/10.1016/j.envres.2020.109432
Zhu T, Sakai Y, Nagashima H, Doi T, Takatani T, Arakawa O. Tetrodotoxin/Saxitoxins Selectivity of the Euryhaline Freshwater Pufferfish Dichotomyctere fluviatilis. Toxins. 2021; 13(10): 1-11. https://doi.org/10.3390/toxins13100731
Katikou P, Gokbulut C, Kosker AR, Campàs M, Ozogul F. An Updated Review of Tetrodotoxin and Its Peculiarities. Mar Drugs. 2022; 20(1): 1-48. https://doi.org/10.3390/md20010047
Jen HC, Nguyen TAT, Wu YJ, Hoang T, Arakawa O, Lin WF, et al. Tetrodotoxin and paralytic shellfish poisons in gastropod species from Vietnam analyzed by high-performance liquid chromatography and liquid chromatography-tandem mass spectrometry. J Food Drug Anal. 2014; 22(2): 178–188. https://doi.org/10.1016/j.jfda.2013.09.005
Gao W, Kanahara Y, Yamada M, Tatsuno R, Yoshikawa H, Doi H, et al. Contrasting Toxin Selectivity between the Marine Pufferfish Takifugu pardalis and the Freshwater Pufferfish Pao suvattii. Toxins. 2019; 11(8): 1-11. https://doi.org/10.3390/toxins11080470
Abdulhussain AH, Cook KB, Turner AD, Lewis AM, Bibby TS, Mayor DJ. The Influence of the Toxin-Producing Dinoflagellate, Alexandrium catenella (1119/27), on the Survival and Reproduction of the Marine Copepod, Acartia tonsa, During Prolonged Exposure. Front Mar Sci. 2021; 8: 1-8. https://doi.org/10.3389/fmars.2021.652225
Akbora HD, Kunter I, Erçeti̇n T, Elagöz AM, Çi̇çek BA. Determination of tetrodotoxin (TTX) levels in various tissues of the silver cheeked puffer fish (Lagocephalus sceleratus (Gmelin, 1789)) in Northern Cyprus Sea (Eastern Mediterranean). Toxicon. 2020; 75: 1–6. https://doi.org/10.1016/j.toxicon.2019.12.002
Lee KJ, Ha KS, Jung YJ, Mok JS, Son KT, Lee HC, et al. Paralytic shellfish toxins (PSTs) and tetrodotoxin (TTX) of Korean pufferfish. Fish Aquat Sci. 2021; 24(11): 360-369. https://doi.org/10.47853/FAS.2021.E35
Prayong P, Barusrux S, Weerapreeyakul N. Cytotoxic activity screening of some indigenous Thai plants. Fitoterapia. 2008; 79(7-8): 598-601. https://doi.org/10.1016/j.fitote.2008.06.007
Nordin ML, Kadir AA, Zakaria ZA, Abdullah R, Abdullah NH. In vitro investigation of cytotoxic and antioxidative activities of Ardisia crispa against breast cancer cell lines, MCF-7 and MDA-MB-231. BMC Complement Med Ther. 2018; 18(87): 1-10. https://doi.org/10.1186/s12906-018-2153-5
Zaman L, Arakawa O, Shimosu A, Onoue Y. Occurrence of paralytic shellfish poison in Bangladeshi freshwater puffers. Toxicon. 1997; 35(3): 423–431. https://doi.org/10.1016/s0041-0101(96)00167-5
Wiese M, D’Agostino PM, Mihali TK, Moffitt MC, Neilan BA. Neurotoxic Alkaloids: Saxitoxin and Its Analogs. Mar Drugs. 2010; 8(7): 2185-2211. https://doi.org/10.3390/md8072185
Shimizu Y, Yoshioka M. Transformation of Paralytic Shellfish Toxins as Demonstrated in Scallop Homogenates. Science. 1981; 212(4494): 547-549. https://doi.org/10.1126/science.7209548
Yotsu-Yamashita M, Nagaoka Y, Muramoto K, Cho Y, Konoki K. Pufferfish Saxitoxin and Tetrodotoxin Binding Protein (PSTBP) Analogues in the Blood Plasma of the Pufferfish Arothron nigropunctatus, A. hispidus, A. manilensis, and Chelonodon patoca. Mar Drugs. 2018; 16(7): 1-10. https://doi.org/10.3390/md16070224
Cembella AD, Durán-Riveroll LM. Chapter One - Marine guanidinium neurotoxins: Biogenic origins and interactions, biosynthesis and pharmacology. Advances in Neurotoxicology. 2021; 6: 1–47. https://doi.org/10.1016/bs.ant.2021.05.001
Xing D, Wang J, Ou S, Wang Y, Qiu B, Ding D, et al. Expression of neonatal Nav1.5 in human brain astrocytoma and its effect on proliferation, invasion and apoptosis of astrocytoma cells. Oncol Rep. 2014; 31(6): 2692-2700. https://doi.org/10.3892/or.2014.3143
Boitano S, Woodruff WL, Dirksen ER. Reduction of extracellular Na+ causes a release of Ca2+ from internal stores in airway epithelial cells. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 1997; 272(6): 1189-1197. https://doi.org/10.1152/ajplung.1997.272.6.L1189
Patergnani S, Danese A, Bouhamida E, Aguiari G, Previati M, Pinton P, et al. Various Aspects of Calcium Signaling in the Regulation of Apoptosis, Autophagy, Cell Proliferation, and Cancer. Int J Mol Sci. 2020; 21(21): 8323. https://doi.org/10.3390/ijms21218323
Jensen K, WuWong DJ, Wong S, Matsuyama M, Matsuyama S. Pharmacological inhibition of Bax-induced cell death: Baxinhibiting peptides and small compounds inhibiting Bax. Exp Biol Med. 2019; 244(8): 621-629. https://doi.org/10.1177/1535370219833624
Dutordoir RM, Bates ADA. Activation of apoptosis signalling pathways by reactive oxygen species. Biochim Biophys Acta. 2016; 1863(12): 2977–2992. https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2016.09.012
Anson F, Thayumanavan S, Hardy JA. Exogenous Introduction of Initiator and Executioner Caspases Results in Different Apoptotic Outcomes. JACS Au. 2021; 1(8): 1240–1256. https://doi.org/10.1021/jacsau.1c00261