مقارنة دراسة نظرية لمثبطات انزيم البروتينيز لانواع مختلفة من الفيروسات التاجية

المؤلفون

  • Tahani W. Jihad قسم الكيمياء، كلية العلوم، جامعة الموصل، موصل، العراق. https://orcid.org/0000-0003-0659-3452
  • Hyffaa Y. Hussien قسم الكيمياء، كلية العلوم، جامعة الموصل، موصل، العراق.
  • Mohammed A. M. Ali Qaba قسم الكيمياء، كلية العلوم، جامعة الموصل، موصل، العراق.
  • Ghassan Q. Ismail قسم الكيمياء، كلية العلوم، جامعة الموصل، موصل، العراق. https://orcid.org/0009-0000-8546-8785

DOI:

https://doi.org/10.21123/bsj.2024.9091

الكلمات المفتاحية:

كوفيد-19، سستين بروتيز، انزيم البروتينيز، الالتحام الجزيئي، المركبات الطبيعية

الملخص

فيروسات كورونا تضم فيروسات الحمض النووي الريبي الموجبة مع نتوءات بروتينية شوكية تسمح للفيروس بالاختراق والتأثير على الخلايا المضيفة. ان ظهور فيروس كورونا المتلازمة التنفسية الحادة الوخيمة (SARS-CoV) ومتلازمة الشرق الأوسط التنفسية التاجية (MERS-CoV) ، كأمراض مميتة بفيروس كورونا البشري، مم اثار اهتمامًا كبيرًا في المجتمع الطبي. ان التفشي السريع والعالمي لفيروس كورونا البشري الجديد الناتج عن سلالة جديدة من الفيروس التاجي 2 (CoV-2) ادى إلى تعزيز الحاجة لايجاد علاج فعال لCOVID-19. ان انزيم MPro برز كهدف علاجي جذاب لفيروسات كورونا، وهو المسؤول عن النسخ والنسخ المتماثلة لفيروسات كورونا. ان تشخيص ادوية محتملة هي حاجة ملحة وحاسمة للمجتمع الطبي. تم استخدام الالتحام الجزيئي استعمل لوصف انزيم البروتيز وتقييم قدرة العديد من مثبطات انزيم MPro الطبيعية المعروفة والمختبرة مختبريا. تم اختيار ستة وسبعين مركبًا طبيعيًا ذو فعالية مثبطة معروفة وأربعة أدوية مختبرة ضد  CoV-1 اختيرت في دراسة الالتحام الجزيئي. كشفت دراساتنا النظرية أن العديد من هذه الجزيئات تظهر الفة ارتباط عالية للعديد من انزيمات CoV-2 ومقارنة المفضلة منها مع انزيمات CoV-1 و MERS. يشير بحثنا إلى أن هذه الجزيئات يمكن أن تكون مثبطة لانزيم CoV-2 MPro. مما يدل على إمكانية إعادة توصيفها كمركبات مضادة للفيروسات على نطاق واسع.

المراجع

Shereen MA, Khan S, Kazmi A, Bashir N, Siddique R. COVID-19 infection: Emergence, transmission, and characteristics of human coronaviruses. J Adv Res. 2020; 24: 91-98.https://doi.org/10.1016/j.jare.2020.03.005

Rothan HA, Byrareddy SN. The epidemiology and pathogenesis of coronavirus disease (COVID-19) outbreak. J Autoimmun. 2020; 109: 102433. https://doi.org/10.1016/j.jaut.2020.102433

Ye ZW, Yuan S, Yuen KS, Fung SY, Chan CP, Jin DY. Zoonotic origins of human coronaviruses. Int J Biol Sci. 2020; 16 (1): 1686-1697. https://doi.org/10.7150/ijbs.45472

Sabbah DA, Hajjo R, Bardaweel SK, Zhong HA. An updated review on betacoronavirus viral entry inhibitors: learning from past discoveries to advance COVID-19 drug discovery. Curr Top Med Chem. 2021; 21 (7): 571-596. https://doi.org/10.2174/1568026621666210119111409

Shirato K, Melaku SK, Kawachi K, Nao N, Iwata-Yoshikawa N, Kawase M, et al. Middle East respiratory syndrome coronavirus in dromedaries in Ethiopia is antigenically different from the Middle East isolate EMC Front Microbiol. 2019; 10: 1326.https://doi.org/10.3389/fmicb.2019.01326

Mann R, Perisetti A, Gajendran M, Gandhi Z, Umapathy C, Goyal H. Clinical characteristics, diagnosis, and treatment of major coronavirus outbreaks. Front Med. 2020; 7: 581521. https://doi.org/10.3389/fmed.2020.581521

Organization WH. Naming the coronavirus disease (COVID-19) and the virus that causes it. Braz J Implantol Health Sci. 2020; 2(3): 2020. https://bjihs.emnuvens.com.br/bjihs/article/view/173

Devi S, Raj A, Kumar P. Corona Virus: A detail Study on Covid-19. Covid 19: Impact and Response Volume II. 1st ed. Maharashtra India: Bhumi Publishing; 2021. 53p.

Chan JF-W, Kok K-H, Zhu Z, Chu H, To KK-W, Yuan S, et al. Genomic characterization of the 2019 novel human-pathogenic coronavirus isolated from a patient with atypical pneumonia after visiting Wuhan. Emerg. microbes infect. 2020; 9 (1): 221-236.https://doi.org/10.1080/22221751.2020.1719902

Prajapat M, Sarma P, Shekhar N, Avti P, Sinha S, Kaur H, et al. Drug targets for corona virus: A systematic review. Indian J Pharmacol. 2020; 52(1): 56-65. https://doi.org/10.4103/ijp.IJP_115_20

Tsai PH, Wang ML, Yang DM, Liang KH, Chou SJ, Chiou SH, et al. Genomic variance of Open Reading Frames (ORFs) and Spike protein in severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2). J Chin Med Assoc 2020; 83 (8): 725-732.https://doi.org/10.1097/JCMA.0000000000000387

Uzunian A. Coronavirus SARS-CoV-2 and Covid-19. J Bras Patol Med Lab. 2020; 56: 1-14. https://doi.org/10.5935/1676-2444.20200053

Ng CS, Stobart CC, Luo H. Innate immune evasion mediated by picornaviral 3C protease: Possible lessons for coronaviral 3C‐like protease?. Rev Med Virol. 2021; 31 (5): 1-22. https://doi.org/10.1002/rmv.2206

Jeske L, Placzek S, Schomburg I, Chang A, Schomburg D. BRENDA in 2019: a European ELIXIR core data resource. Nucleic Acids Res. 2019; 47 (D1): D542-D549.https://doi.org/10.1093/nar/gky1048

Zhang L, Lin D, Sun X, Curth U, Drosten C, Sauerhering L, et al. Crystal structure of SARS-CoV-2 main protease provides a basis for design of improved α-ketoamide inhibitors. Sci. 2020; 368 (6489): 409-412. https://doi.org/10.1126/science.abb3405

Ullrich S, Nitsche C. SARS‐CoV‐2 Papain‐Like Protease: Structure, Function and Inhibition. Chem Bio Chem 2022; 23 (19): e202200327.https://doi.org/10.1002/cbic.202200327

Qiu Y, Xu K. Functional studies of the coronavirus nonstructural proteins. STE Medicine 2020; 1 (2): e39-e39. https://doi.org/10.37175/stemedicine.v1i2.39

Wang KY, Liu F, Jiang R, Yang X, You T, Liu X, et al. Structure of Mpro from COVID-19 virus and discovery of its inhibitors. Nature. 2020; 582 (7811): 289-93. https://doi.org/10.1101/2020.02.26.964882

Wang M, Cao R, Zhang L, Yang X, Liu J, Xu M, et al. Remdesivir and chloroquine effectively inhibit the recently emerged novel coronavirus (2019-nCoV) in vitro. Cell Res. 2020; 30 (3): 269-271. https://doi.org/10.1038/ s41422-020-0282-0

Lai C-C, Shih T-P, Ko W-C, Tang H-J, Hsueh P-R. Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) and coronavirus disease-2019 (COVID-19): The epidemic and the challenges. Int J Antimicrob Agents. 2020; 55 (3): 105924. https://doi.org/10.1016/j.ijantimicag.2020.105924

Morse JS, Lalonde T, Xu S, Liu WR. Learning from the past: possible urgent prevention and treatment options for severe acute respiratory infections caused by 2019‐nCoV. Chem biochem. 2020; 21 (5): 730-738. https://doi.org/10.1002/cbic.202000047

Lu H. Drug treatment options for the 2019-new coronavirus (2019-nCoV). Bio Science Trends. 2020; 14 (1): 69-71. https://doi.org/10.5582/bst.2020.01020

Elfiky AA. Natural products may interfere with SARS-CoV-2 attachment to the host cell. J Biomol Struct Dyn. 2021; 39 (9): 3194-3203. https://doi.org/10.1080/07391102.2020.1761881

Atanasov AG, Zotchev SB, Dirsch VM, Supuran CT. Natural products in drug discovery: advances and opportunities. Nat Rev Drug Discov. 2021; 20 (3): 200-216. https://doi.org/10.1038/ s41573-020-00114-z

Al-Karmalawy AA, Khattab M. Molecular modelling of mebendazole polymorphs as a potential colchicine binding site inhibitor. New J Chem. 2020; 44 (33): 13990-13996. https://doi.org/10.1039/d0nj02844d

Ghanem A, Emara HA, Muawia S, Abd El Maksoud AI, Al-Karmalawy AA, Elshal MF. Tanshinone IIA synergistically enhances the antitumor activity of doxorubicin by interfering with the PI3K/AKT/mTOR pathway and inhibition of topoisomerase II: in vitro and molecular docking studies. New J Chem. 2020; 44 (40): 17374-17381. https://doi.org/10.1039/d0nj04088f

Hussen NH. Synthesis, characterization, molecular docking, ADMET prediction, and anti-inflammatory activity of some Schiff bases derived from salicylaldehyde as a potential cyclooxygenase inhibitor. Baghdad Sci J. 2023. https://dx.doi.org/10.21123/bsj.2023.7181

Chang CC, Hsu HJ, Wu TY, Liou JW. Computer-aided discovery, design, and investigation of COVID-19 therapeutics. Tzu Chi Med J. 2022; 34 (3): 276-286. https://doi.org/10.4103/tcmj.tcmj_318_21

29. Ibrahim AA. A Theoretical Study of the Docking of Medicines with some Proteins. Baghdad Sci J. 2023; 20 (2): 0319-0319. http://dx.doi.org/10.21123/bsj.2022.7064

Majumdar S, Nandi SK, Ghosal S, Ghosh B, Mallik W, Roy ND, et al. Deep learning-based potential ligand prediction framework for COVID-19 with drug–target interaction model. Cognit Comput. 2021; 1-13. https://doi.org/10.1007/s12559-021-09840-x

Wu C-Y, Jan J-T, Ma S-H, Kuo C-J, Juan H-F, Cheng Y-SE, et al. Small molecules targeting severe acute respiratory syndrome human coronavirus. Proc Natl Acad Sci. 2004; 101 (27): 10012-10017. https://doi.org/10.1073/pnas.0403596101

Blanchard JE, Elowe NH, Huitema C, Fortin PD, Cechetto JD, Eltis LD, et al. High-throughput screening identifies inhibitors of the SARS coronavirus main proteinase. Chem Biol. 2004; 11 (10): 1445-1453. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2004.08.011

Kao RY, Tsui WH, Lee TS, Tanner JA, Watt RM, Huang J-D, et al. Identification of novel small-molecule inhibitors of severe acute respiratory syndrome-associated coronavirus by chemical genetics. Chem Biol. 2004; 11 (9): 1293-1299.https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2004.07.013

Hsu JT-A, Kuo C-J, Hsieh H-P, Wang Y-C, Huang K-K, Lin CP-C, et al. Evaluation of metal-conjugated compounds as inhibitors of 3CL protease of SARS-CoV. FEBS lett. 2004; 574 (1-3): 116-120. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2004.08.015

Shie J-J, Fang J-M, Kuo T-H, Kuo C-J, Liang P-H, Huang H-J, et al. Inhibition of the severe acute respiratory syndrome 3CL protease by peptidomimetic α, β-unsaturated esters. Bioorg Med Chem. 2005; 13 (17): 5240-5252. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2005.05.065

Shie J-J, Fang J-M, Kuo C-J, Kuo T-H, Liang P-H, Huang H-J, et al. Discovery of potent anilide inhibitors against the severe acute respiratory syndrome 3CL protease. J Med Chem. 2005; 48 (13): 4469-4473. https://doi.org/10.1021/jm050184y

Jain RP, Pettersson HI, Zhang J, Aull KD, Fortin PD, Huitema C, et al. Synthesis and evaluation of keto-glutamine analogues as potent inhibitors of severe acute respiratory syndrome 3CLpro. J Med Chem. 2004; 47 (25): 6113-6116. https://doi.org/10.1021/jm0494873

Chen L-R, Wang Y-C, Lin YW, Chou S-Y, Chen S-F, Liu LT, et al. Synthesis and evaluation of isatin derivatives as effective SARS coronavirus 3CL protease inhibitors. Bioorg Med Chem Lett. 2005; 15 (12): 3058-3062. https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2005.04.027

Bacha U, Barrila J, Velazquez-Campoy A, Leavitt SA, Freire E. Identification of novel inhibitors of the SARS coronavirus main protease 3CLpro. Biochem. 2004; 43 (17): 4906-4912. https://doi.org/10.1021/bi0361766

Kim JW, Cho H, Kim E, Shim SH, Yang J-L, Oh WK. Antiviral escin derivatives from the seeds of Aesculus turbinata Blume (Japanese horse chestnut). Bioorg Med Chem Lett. 2017; 27 (13): 3019-3025. https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2017.05.022.

Fu L, Shao S, Feng Y, Ye F, Sun X, Wang Q, et al. Mechanism of microbial metabolite leupeptin in the treatment of COVID-19 by traditional chinese medicine herbs. ASM Journals. Mbio. 2021; 12 (5): e02220-21 https://doi.org/10.1128/mBio.02220-21

التنزيلات

إصدار

القسم

article

كيفية الاقتباس

1.
مقارنة دراسة نظرية لمثبطات انزيم البروتينيز لانواع مختلفة من الفيروسات التاجية. Baghdad Sci.J [انترنت]. [وثق 21 مايو، 2024];21(8). موجود في: https://bsj.uobaghdad.edu.iq/index.php/BSJ/article/view/9091